Atomic resolution structure analysis of [4Fe-4S] ferredoxin from B. thermoproteolyticus
問い合わせ番号
SOL-0000001165
ビームライン
BL41XU(生体高分子結晶解析 I)
学術利用キーワード
A. 試料 | 原子・分子・ラジカル, 生物・医学 |
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B. 試料詳細 | 原子, 生体高分子、結晶, 蛋白質, 医薬品 |
C. 手法 | X線回折 |
D. 手法の詳細 | 単結晶構造解析 |
E. 付加的測定条件 | 低温(〜液体窒素) |
F. エネルギー領域 | X線(4~40 keV) |
G. 目的・欲しい情報 | 化学状態, 結合状態, 分子構造, 局所構造, 構造解析, 電荷密度 |
産業利用キーワード
階層1 | 製薬 |
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階層2 | 触媒, ドラッグデザイン, 製剤 |
階層3 | タンパク質, 薬物 |
階層4 | 原子間距離, 局所構造, 電子状態, 化学状態, 絶対構造決定 |
階層5 | X線散乱 |
分類
A80.34 触媒化学, A80.50 製薬, M10.10 単結晶回折, M10.80 歪み解析
利用事例本文
Ferredoxin is a small protein distributing widely in nature, from bacteria to higher plants and animals. It has one or more iron-sulfur cluster, iron atoms binding to thiol base of cysteines in shape of [2Fe-2S], [3Fe-4S] or [4Fe-4S]. The iron-sulfur cluster functions as a redox center for electron transfer, and has other various functions that catalytic site of enzyme, structure stabilizing factor of protein etc.
In this case, atomic resolution structure of [4Fe-4S] ferredoxin from B. thermoproteolyticus is analyzed at 0.92 Å resolution (Fig. 1).
This result revealed that the [4Fe-4S] cluster of this enzyme is distorted (Fig. 2).
Figure 1. Schematic model of [4Fe-4S] ferredoxin from B. thermoproteolyticus.
Figure 2. [4Fe-4S] cluster of electron density map (left) and ORTEP model(right)
[ K. Fukuyama, T. Okada, Y. Kakuta and Y. Yakahashi, Journal of Molecular Biology 315, 1155-1166 (2002), Fig. 1, 4, 7,
©2002 Elsevier, Inc. ]
画像ファイルの出典
原著論文/解説記事
誌名
K. Fukuyama, et al., J. Mol. Biol., 315, 1155-66 (2002)
図番号
1,4,7
測定手法
画像ファイルの出典
図なし
測定準備に必要なおおよその時間
時間
測定装置
装置名 | 目的 | 性能 |
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Protein Crystal Diffractometer | To record diffraction data |
参考文献
文献名 |
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K. Fukuyama, et al., J. Mol. Biol., 315, 1155-66 (2002) |
関連する手法
アンケート
本ビームラインの主力装置を使っている
測定の難易度
中程度
データ解析の難易度
熟練が必要
図に示した全てのデータを取るのにかかったシフト数
2~3シフト