大型放射光施設 SPring-8

公開日

2009年04月08日

平成21年4月8日
独立行政法人理化学研究所
国立大学法人東京大学

　本研究で用いられた軟Ｘ線共鳴発光分光法では、図2に示すように、まず、エネルギーhν_inのＸ線照射でヘム鉄の低いエネルギーの内殻状態にある電子を3d状態へ励起し、続いて、空いた内殻状態を別の3d状態にある電子が埋める際に発光されるＸ線のエネルギーhν_outを測定し、その差からヘム鉄の3d状態のエネルギー準位を決めるものです。その際、適切なhν_inのＸ線を照射することにより、着目する鉄の電子だけを励起することができる（「元素選択性」とよばれる）のが、この手法の最大の利点です。この手法で観測された、吸着分子（図1のX）が異なるヘムに対する電子状態を比較した結果、分子の種類によってヘム鉄の価数、スピン状態が異なるにもかかわらず、ヘム鉄の3d電子準位はほとんど変化しておらず、これまでの常識を覆す事実がわかりました。これは、スピン転移の起こり易い場にヘム鉄が置かれていること、またヘム鉄の3d電子状態が広がっていて、価数の変化は鉄の部分ではなく、鉄を取り巻く5個の窒素原子が担っているためであると考えられます。ミオグロビンにおけるヘム鉄のこの特徴は、酸素吸着に伴うヘム鉄の電子状態変化が極めて小さいことを示しており、可逆的な吸脱着反応を可能にする電子的なメカニズムと考えられます。また、この特徴は半導体中に埋め込まれた遷移金属不純物の3d電子状態とよく似ており、タンパク質といえども、生体中の金属中心の性質を議論する上で、固体物理で長年培ってきた研究手法が適用できる可能性を示唆しています。
　本研究は、タンパク質溶液における金属の電子状態を明らかにする実験手法を確立したものとして、多くの研究者の注目を集めています。今後、様々なタンパク質の金属中心に対して解析が行われることにより、ポストゲノムと呼ばれたタンパク質の構造解析プロジェクトの先に、電子状態解析という新たな視点を加え、タンパク質の機能性の理解がさらに進むことが期待されます。

図1.　ミオグロビンの分子構造例と内包されたヘムの拡大図。
小分子Xが可逆的に鉄原子に吸脱着することで機能を発現する。

図2.　軟Ｘ線を用いた共鳴光散乱過程を利用し、タンパク質内部に埋もれた鉄の3d電子状態を抽出することができる。