B.thermoproteolyticus由来[4Fe-4S]型フェレドキシンの原子レベル分解能での構造解析
Inquiry number
SOL-0000001636
Beamline
BL41XU (Macromolecular Crystallography I)
Scientific keywords
| A. Sample category | atom, molecule, radical, biology, medicine |
|---|---|
| B. Sample category (detail) | atom, biomolecule, crystal, protein, pharmaceuticals |
| C. Technique | X-ray diffraction |
| D. Technique (detail) | single crystal |
| E. Particular condition | low-T (~ liquid N2) |
| F. Photon energy | X-ray (4-40 keV) |
| G. Target information | chemical state, chemical bonding, molecular structure, local structure, structure analysis, charge density |
Industrial keywords
| level 1---Application area | Pharmaceuticals |
|---|---|
| level 2---Target | catalysis, drug design, process analytical technology (PAT) |
| level 3---Target (detail) | protein, drug |
| level 4---Obtainable information | interatomic distance, local structure, electronic state, chemical state, absolute configuration |
| level 5---Technique | X-ray diffraction |
Classification
A80.34 catalysis, A80.50 Pharmaceuticals, M10.10 single crystal diffraction, M10.80 stress strain
Body text
フェレドキシンは細菌から高等動植物に至るまで広く分布しているタンパク質で、鉄原子がシステイン残基のチオール基に[2Fe-2S]または[3Fe-4S]、[4Fe-4S]の形で結合した鉄硫黄クラスターを持っています。この鉄硫黄クラスターは、電子伝達反応における酸化還元中心として機能する他、酵素の触媒部位や蛋白質の構造安定化因子など様々な機能を担っています。
本事例では、B.thermoproteolyticus 由来[4Fe-4S]型フェレドキシンの構造を0.92Å分解能で解析しました(図１)。
この結果から、本酵素の持つ[4Fe-4S]クラスターの歪んだ構造が明らかとなりました(図２)。
図１. B.thermoproteolyticus 由来[4Fe-4S]型フェレドキシンの構造モデル
図２. [4Fe-4S]クラスターの電子密度マップ(左図)とORTEPモデル(右図)
[ K. Fukuyama, T. Okada, Y. Kakuta and Y. Yakahashi, Journal of Molecular Biology 315, 1155-1166 (2002), Fig. 1, 4, 7,
©2002 Elsevier, Inc. ]
Source of the figure
Original paper/Journal article
Journal title
K. Fukuyama, et al., J. Mol. Biol., 315, 1155-66 (2002)
Figure No.
1,4,7
Technique
Source of the figure
No figure
Required time for experimental setup
hour(s)
Instruments
| Instrument | Purpose | Performance |
|---|---|---|
| タンパク質結晶用回折装置 | Ｘ線回折像の記録 |
References
| Document name |
|---|
| K. Fukuyama, et al., J. Mol. Biol., 315, 1155-66 (2002) |
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