大型放射光施設 SPring-8

公開日

2011年05月23日

平成23年5月23日
大阪大学

　私たちの体を構成する細胞内では、分子モーターとよばれるタンパク質群が、化学エネルギーを力学的運動へと変換することで、多種多様な細胞運動を駆動しています。ミオシンモーターは、アクチンという繊維状フィラメントの上を滑り運動することで筋収縮を引き起こします。キネシンとダイニンとよばれる2種類の分子モーターは、細胞内レールである微小管上を直進運動することで、多様な細胞内物質の長距離輸送を行います。これら3種類の主要分子モーターのうち、『ダイニン』は、その分子としての巨大さと複雑さゆえに研究が困難であり、分子モーターの中で唯一、その全体の立体構造が判っていませんでした。
　今回、私たちの研究グループは、細胞性粘菌がもつダイニンモーターを完全に機能する状態で結晶化し、その立体構造を世界に先駆けて明らかにしました（図1）。その結果、ダイニンはATPを加水分解するAAA+リングと呼ばれる部位から2本の長い脚が突き出した構造をしており、これら2本の脚を構造変化させながら微小管上を移動していることがわかりました。また、力発生を担うレバーアーム様の構造（リンカー構造）がAAA+リングを跨ぐように位置しており、このレバーアームがスイングすることにより力を発生していることを示唆する構造を見ることができました。これらの構造的特徴は、従来知られていたミオシンやキネシンとは全く異なるものであり、ダイニンは、新しい運動の仕組みによってレール上を運動する第三の分子モーターであることが明らかになりました。
　ダイニンモーターはヒトの細胞内では、細胞内物質輸送や細胞分裂において必須の役割を果たしています。また、精子の尾部に代表される繊毛・鞭毛の波打ち運動を駆動する唯一の分子モーターでもあります。この度の研究結果は、これら生体に重要な細胞運動がどのような仕組みで駆動されているのか、その基本的な仕組みを明らかにした重要な研究成果であるといえます。

《参考資料》